Kisspeptinas(nuoroda:https://www.bloomtechz.com/synthetic-chemical/peptide/kisspeptin-powder-cas-1145998-81-7.html) yra mažos molekulės peptidas, sudarytas iš 54 aminorūgščių liekanų. Jo molekulinė formulė yra C26H45N7O6S, kurios molekulinė masė yra 5477,73 daltonai. Kisspeptino peptido aminorūgščių seka įvairiose rūšyse yra labai konservuota, o tai reiškia, kad jo pagrindinė struktūra įvairiuose organizmuose išlieka nepakitusi. Jo pirmtakas baltymas patiria daugybę modifikacijų ir susiliejimo procesų vertimo proceso metu, galiausiai suformuodamas brandų kisspeptiną. Struktūrą sudaro septynios aminorūgščių liekanos – Helix, kuri yra antiparalelinė struktūrai, sudarytai iš keturių aminorūgščių liekanų – Sulankstomos grandinės jungtis. Ši struktūra leidžia prisijungti prie G baltymo susieto receptoriaus (GPR54) ir aktyvuoti jo signalizacijos kelią.
Kisspeptinas ne tik reguliuoja moterų reprodukcinę funkciją centrinėje pagumburio ir hipofizės liaukoje, bet ir atlieka tam tikrą vaidmenį vietinėse kiaušidėse. Vietinis kisspeptino peptidas kiaušidėse dalyvauja ne tik reguliuojant oocitų, granuliozinių ląstelių ir geltonkūnio funkciją, bet ir veikiamas gonadotropinų, fotoperiodo, simpatinės nervų sistemos ir medžiagų apykaitos.
Kisspeptinas yra svarbus neuropeptidas, reguliuojantis moterų reprodukcinę funkciją, išreikštas pagumburyje, hipofizėje ir kiaušidėse, ir turintis reguliuojantį poveikį įvairioms HPOA stadijoms. Kisspeptinas yra melanomos ląsteles slopinančio geno KiSS-1 produktas ir yra natūralus peptidas, išskirtas Kotani ir kt. 2001 m., kuris pasižymi agonistiniu aktyvumu prieš retąjį G baltymu susietą receptorių GPR54 žmogaus placentoje.
Kisspeptinas, taip pat žinomas kaip Kiss1 peptidas arba RFRP-1 peptidas, yra žmogaus organizme randamas neuropeptidas.
1. Cheminė sudėtis: Kisspeptin yra mažos molekulės peptidas, sudarytas iš 54 aminorūgščių liekanų, kurio molekulinė formulė yra C26H45N7O6S, o molekulinė masė 5477,73 daltonų. Jo struktūra apima hidrofilinį N-galą, sudarytą iš devynių aminorūgščių, ir hidrofobinį C-galą, sudarytą iš keturių aminorūgščių.
2. Cheminė struktūra: Kisspeptin aminorūgščių seka įvairiose rūšyse yra labai konservuota, o tai reiškia, kad jo pagrindinė struktūra įvairiuose organizmuose išlieka nepakitusi. Jo struktūrą sudaro santykinai ilgas N terminalas ir trumpesnis C terminalas. Be to, Kisspeptin taip pat turi cisteino (Cys) liekaną, kuri atlieka lemiamą vaidmenį peptidų disulfidiniame procese.
3. Antrinė struktūra: antrinė Kisspeptin struktūra daugiausia sudaryta iš: - sudaryta iš spiralinių ir atsitiktinių garbanų. Tarp jų didžiąją dalį peptido užima atsitiktinis susisukimas, o spiralė sudaro tik 20% viso peptido. Ši antrinė struktūra leidžia Kisspeptinui prisijungti prie G baltymo susieto receptoriaus (GPR54) ir suaktyvinti jo signalizacijos kelią.
4. Tretinė struktūra: Tretinė kisspeptino struktūra buvo nustatyta rentgeno kristalų difrakcijos ir branduolinio magnetinio rezonanso (BMR) metodais. Jo struktūra susideda iš septynių aminorūgščių liekanų – Helix, kuri yra priešinga struktūrai, sudarytai iš keturių aminorūgščių liekanų – Sulankstomos grandinės jungtis. Ši struktūra leidžia Kisspeptinui prisijungti prie GPR54 ir suaktyvinti jo signalizacijos kelią.
5. Stereoskopinė konfigūracija: Kisspeptin yra S konfigūracija su transcikline stereokonfigūracija. Ši trimatė konfigūracija yra labai svarbi Kisspeptin prisijungimui prie GPR54 ir jo signalizacijos kelio aktyvavimui.
6. Modifikavimas ir sujungimas: Kisspeptin pirmtakas yra modifikuojamas ir sujungiamas vertimo proceso metu, galiausiai suformuojant subrendusį kisspeptiną. Šie procesai apima prolino hidroksilinimą, glicino dehidrogenavimą ir disulfidinių jungčių susidarymą. Šios modifikacijos ir sujungimo procesai yra labai svarbūs biologiniam Kisspeptin aktyvumui.
7. Stabilumas: Kisspeptinas turi tam tikrą stabilumo laipsnį organizme. Jis turi tam tikrą atsparumą skaidantiems fermentams, tokiems kaip rūgštis, šarmai, tripsinas ir pepsinas. Tačiau tam tikromis sąlygomis Kisspeptin taip pat gali suskaidyti, ypač esant aukštai temperatūrai, stipriai rūgščiai ar šarminei aplinkai.
8. Cheminė sintezė ir rekombinacija: Kisspeptiną galima gauti cheminės sintezės arba rekombinacijos metodais. Cheminė sintezė paprastai apima daugybę varginančių cheminių reakcijų, įskaitant kondensavimą, apsaugos pašalinimą, gėlinimą ir kitus veiksmus. Kita vertus, rekombinacijos metodas naudoja genų inžinerijos metodus, kad ekspresuotų Kisspeptino pirmtaką mikroorganizmuose, tokiuose kaip Escherichia coli arba mielės, ir po to apdorojamas subrendęs Kisspeptin.
9. Aptikimas ir analizė: Kisspeptino kiekis organizmuose yra labai mažas, todėl jį aptikti ir analizuoti reikia jautrių analizės metodų. Šie metodai apima radioimuninį tyrimą (RIA), su fermentais susietą imunosorbentinį tyrimą (ELISA), masių spektrometriją (MS) ir kt. Tarp jų ELISA yra vienas dažniausiai naudojamų aptikimo metodų, leidžiančių nustatyti kisspeptino kiekį ir jo pokyčius organizme. kūnas.
Kisspeptinas, taip pat žinomas kaip Kiss1 peptidas arba RFRP-1 peptidas, yra neuropeptidas, pirmą kartą išskirtas iš žmogaus placentos 2001 m. Jis daugiausia dalyvauja reguliuojant moterų reprodukcinę sistemą ir skatina GnRH išsiskyrimą jungdamasis prie G baltymo. susietą receptorių GPR54, taip vaidindamas vaidmenį tolesnėje reprodukcinės ašies veikloje. Pastaraisiais metais, atlikus nuodugnius kisspeptino tyrimus, jis buvo išreikštas centrinėje pagumburyje, hipofizėje ir kiaušidėse, reguliuodamas įvairius HPOA ryšius ir gali atlikti svarbų vaidmenį sergant tokiomis ligomis kaip navikai. Todėl verta žiūrėti į „Kisspeptin“ vystymosi perspektyvas.
Tačiau reikia pažymėti, kad norint nustatyti, ar Kisspeptin gali būti naudojamas kaip vaistas gydant su moterų reprodukcine sistema susijusias ligas, reikia atlikti tolesnius tyrimus ir klinikinius tyrimus. Be to, reikia daugiau mokslinių tyrimų, kad būtų galima nustatyti, ar Kisspeptin gali būti naudojamas gydant kitas ligas, pvz., navikus. Apibendrinant galima teigti, kad Kisspeptin vaidina svarbų vaidmenį kaip neuropeptidas reguliuojant moterų reprodukcinę sistemą, todėl verta žiūrėti į jo vystymosi perspektyvas. Tačiau norint patikrinti jo terapinį potencialą, reikia daugiau tyrimų ir klinikinių tyrimų. Shaanxi pradžioje galima parduoti kisspeptinų. Jei jums jų reikia, konsultacijai galite siųsti el.